Prace noblistów z chemii to rewolucja, dzięki której badacze są w stanie szybciej poznać strukturę białka, a przez to przyspieszyć prace nad nowymi lekami. To też oszczędność aparatury, pracy ludzkiej, zwierząt doświadczalnych i środowiska – ocenił w rozmowie z PAP prof. Adam Liwo z Uniwersytetu Gdańskiego.
Naukowcy z USA i Wielkiej Brytanii: David Baker, Demis Hassabis i John M. Jumper zostali laureatami Nagrody Nobla z chemii za przewidywanie trójwymiarowej struktury białek oraz projektowanie białek o określonej strukturze i adekwatnościach – ogłosił 9 października w Sztokholmie Komitet Noblowski.
„Spodziewałem się od kilku lat, iż ci naukowcy otrzymają Nagrodę Nobla” – ocenił chemik, prof. Adam Liwo z Uniwersytetu Gdańskiego. Jak stwierdził, w tej chwili żadna poważna firma farmaceutyczna nie opiera się wyłącznie na metodzie prób i błędów w poszukiwaniu leków, czyli w zasadzie wszystkie korzystają z metod opracowanych przez tegorocznych noblistów.
„Rewolucją jest to, iż w wyniku prac noblistów potrafimy poznać kształt białka bez metod eksperymentalnych i metodami komputerowymi przewidzieć, jak molekuła, która jest kandydatem na cząsteczkę leku, wiąże się z białkiem” – stwierdził prof. Liwo.
Jak przypomniał, do połowy XX wieku uważano, iż strukturę trójwymiarową mają głównie białka składające się np. na jedwab, białka włosów, czyli tzw. białka fibrylarne. Pierwszą strukturę trójwymiarową białka rozwiązano w połowie XX wieku i była to struktura białka krwi, czyli hemoglobiny.
„Okazało się, iż bez określonej struktury trójwymiarowej białka nie mogłyby pełnić swoich funkcji. Składają się one z aminokwasów, połączonych wiązaniami chemicznymi. Od tego, jak wygląda sekwencja aminokwasów, ich połączenie, zależy funkcja i działanie białka. Można wyobrazić sobie to, jak połączenie klocków Lego. Byle jak nie da się ich połączyć. Muszą sobie odpowiadać. W zależności od tego, jak się je połączy, budowla uzyskuje odpowiedni kształt. Tak samo jest z białkami. Od określonego ułożenia – struktury – cegiełek powiązanych wiązaniami chemicznymi, zależy jak białko będzie funkcjonować” – opisał rozmówca PAP.
Dodał, iż o ile szukamy leków, to aby zablokować enzym, albo zagłuszyć receptory, konieczna jest znajomość kształtu białka, by wiedzieć np., w którym miejscu wstawić dany bloker, osłabiając przyczyny danej choroby.
„Przyrost poznawanych nowych białek, sekwencji aminokwasów, które trzeba poznać przy projektowaniu leków, jest jednak wielokrotnie większy, niż to, co udaje się rozwiązać metodami eksperymentalnymi” – wskazał.
Demis Hassabis i John M. Jumper opracowali więc metodę AlphaFold. „Mając sekwencję nowego białka, są w stanie przewidzieć jego strukturę na podstawie struktur, które są już w bazie rozwiązanych białek. To podobnie do nauki języka obcego. Na początku musimy wszystkiego się nauczyć, ale jeżeli już wiele umiemy i widzimy nowe słowo, to na podstawie reguł słowotwórstwa, jesteśmy w stanie powiedzieć, jaki obraz może odpowiadać temu słowu” – opisał badacz.
Dzięki AlphaFold – dodał – naukowcy oszczędzają hektolitry odczynników, czasu aparatury i pracy ludzkiej; metoda sprzyja też środowisku. Badacze są również w stanie znacznie szybciej przewidzieć strukturę białka, niż gdyby jej szukali metodami eksperymentalnymi. Metodą wirtualnego projektowania leków można przebadać miliony cząsteczek i wybrać do badań laboratoryjnych zaledwie kilka najlepszych.
„David Baker poszedł o krok dalej w stosunku do prac Hassabisa i Jumpera, zajął się znacznie bardziej ekscytującym zagadnieniem. Opracował metody, które umożliwiają zaprojektowanie nanomaszyny, niekoniecznie białka, o określonych adekwatnościach. To jeszcze bardziej wizjonerskie” – stwierdził prof. Liwo. Podkreślił przy tym, iż obie prace – zarówno Bakera, jak i Hassabisa i Jumpera – są jednak tego samego kalibru, zarówno jeżeli chodzi o znaczenie dla nauki, jak i dla codziennego życia. (PAP Nauka w Polsce)
Ewelina Krajczyńska-Wujec, fot.pixabay.com
Data publikacji: 10.10.2024 r.
